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<title>Thermal Shift Assay</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Thermal Shift Assay</span></h1>
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<p>Ein <b><span lang="en">thermal shift assay</span></b> (TSA, synonym <i><span lang="en">Thermofluor Assay</span></i> oder <i><span lang="en">Differential Scanning Fluorimetry</span></i>, DSF) ist eine biochemische Methode zur Messung der Änderung der <a href="Thermostabilit%C3%A4t" title="Thermostabilität">Thermostabilität</a> der <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Faltung</a> eines Proteins nach Zugabe eines <a href="Ligand_(Biochemie)" title="Ligand (Biochemie)">Bindungspartners</a>.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Sie ist dadurch eine Methode zur Bestimmung von <a href="Protein-Protein-Interaktion" title="Protein-Protein-Interaktion">Protein-Protein-</a>, <a href="Protein-DNA-Interaktion" title="Protein-DNA-Interaktion">Protein-DNA-</a><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> und <a href="Protein-Lipid-Interaktion" title="Protein-Lipid-Interaktion">Protein-Lipid-Interaktionen</a> sowie Interaktionen zwischen Proteinen und <a href="Niedermolekulare_Verbindung" title="Niedermolekulare Verbindung">niedermolekularen Verbindungen</a>.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Prinzip">Prinzip</h2></div>
<p>Die Faltung eines Proteins wird oftmals durch Bindung eines weiteren Moleküls stabilisiert. Die Stabilisierung äußert sich unter anderem durch eine erhöhte Thermostabilität des Proteins, bei der die <a href="Biologische_Aktivit%C3%A4t" title="Biologische Aktivität">biologische Aktivität</a> des Proteins auch bei vergleichsweise höheren Temperaturen erhalten bleibt und die <a href="Denaturierung_(Biochemie)" title="Denaturierung (Biochemie)">Denaturierung</a> erst bei höheren Temperaturen einsetzt.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Die Durchführung des <i>Thermal Shift Assays</i> erfolgt durch Zugabe von unterschiedlichen <a href="Verd%C3%BCnnungsstufe" class="mw-redirect" title="Verdünnungsstufe">Verdünnungsstufen</a> eines Bindungspartners. Zwei Messverfahren haben sich dabei durchgesetzt. Zum einen ein indirektes Verfahren durch Zusatz eines fluoreszenten <a href="Proteinfarbstoff" class="mw-redirect" title="Proteinfarbstoff">Proteinfarbstoffs</a> wie z. B. <a href="SYPRO_Orange" title="SYPRO Orange">SYPRO Orange</a> oder <a href="1-Anilinonaphthalen-8-sulfons%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="1-Anilinonaphthalen-8-sulfonsäure">1-Anilinonaphthalen-8-sulfonsäure</a> (ANS).<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Versuchsansätze der Verdünnungsstufen und einer <a href="Negativkontrolle" class="mw-redirect" title="Negativkontrolle">Negativkontrolle</a> werden hierbei in einem <a href="QPCR" class="mw-redirect" title="QPCR">Real-Time-Cycler</a> inkubiert, der die Fluoreszenz in den Versuchsansätzen bei zunehmender Temperatur misst. Zum anderen die direkte Messung der <a href="Intrinsisch" title="Intrinsisch">intrinsischen</a> <a href="Fluoreszenz" title="Fluoreszenz">Fluoreszenz</a>, der Eigenfluoreszenz der <a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophane</a> (und in vermindertem Maße der <a href="Tyrosin" title="Tyrosin">Tyrosine</a>), die auf Grund ihrer Polarität vorrangig im Innern einer Proteinstruktur verortet sind. Ein Bindungsereignis hat in der Regel eine Auswirkung auf die Struktur oder Faltung des Proteins, was eine Änderung der Positionen der Tryptophane, bzw. Tyrosine innerhalb der Struktur zur Folge haben kann.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Solch eine Positionsänderung verursacht eine Änderung der Fluoreszenz, welche durch die Änderung der Umgebungsbedingungen (<a href="Hydratation" title="Hydratation">Hydratation</a>, <a href="Elektronendichte" title="Elektronendichte">Elektronendichte</a>) begründet ist. Besonders deutlich wird dieser Effekt, wenn ein Tryptophan oder Tyrosin an dem Bindungsereignis beteiligt ist. Dadurch erhält man in vielen Fällen zusätzlich zur thermischen Stabilisierung noch Informationen zu strukturellen Änderungen während eines Bindungsvorganges.
</p><p>Eine Variante der Methode namens CETSA (<i>cellular thermal shift assay</i>) verwendet <a href="Zellkultur" title="Zellkultur">Zellkulturen</a> anstatt gereinigter Proteine, wodurch der erste Versuchsabschnitt, die Bindung eines Bindungspartners an ein Protein, <i><a href="In_vivo" title="In vivo">in vivo</a></i> erfolgen kann.<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die bei der Denaturierung verwendeten <a href="Puffer_(Chemie)" title="Puffer (Chemie)">Puffer</a> beeinflussen die Änderung der Thermostabilität eines Proteins.<sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Durch den vergleichsweise geringen Materialaufwand eignen sich Thermal Shift Assays für Messungen im <a href="Hochdurchsatz" class="mw-redirect" title="Hochdurchsatz">Hochdurchsatz</a>.<sup id="cite_ref-12" class="reference"><a href="#cite_note-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Anwendungen">Anwendungen</h2></div>
<p>Thermal Shift Assays werden unter anderem bei der <a href="Proteincharakterisierung" title="Proteincharakterisierung">Proteincharakterisierung</a>, beim <a href="Protein-Engineering" title="Protein-Engineering">Protein-Engineering</a> und beim <a href="Wirkstoffdesign" title="Wirkstoffdesign">Wirkstoffdesign</a> eingesetzt.<sup id="cite_ref-13" class="reference"><a href="#cite_note-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Des Weiteren können Thermal Shift Assays genutzt werden, um geeignete Pufferbedingungen für ein Protein zu finden.<sup id="cite_ref-14" class="reference"><a href="#cite_note-14"><span class="cite-bracket">[</span>14<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Eine verwandte Methode, um optimale Pufferzusammensetzungen für ein Zielprotein oder Biopharmazeutikum zu identifizieren, ist nanoDSF. nanoDSF misst die Stabilität der Proteinfaltung in thermischen und chemischen Entfaltungsexperimenten. Dabei werden Änderungen der intrinsischen Fluoreszenz von <a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophan</a> während der Entfaltung detektiert.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
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<li id="cite_note-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-12">↑</a></span> <span class="reference-text">A. Ciulli, C. Abell: <i>Fragment-based approaches to enzyme inhibition.</i> In: <i>Current Opinion in Biotechnology.</i> Band 18, Nummer 6, Dezember 2007, <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220958-1669%22&key=cql">0958-1669</a></span></span>, S. 489–496, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.copbio.2007.09.003">10.1016/j.copbio.2007.09.003</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17959370?dopt=Abstract">PMID 17959370</a>.</span>
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</li>
<li id="cite_note-14"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-14">↑</a></span> <span class="reference-text">Reinhard L., Mayerhofer H., Geerlof A., Mueller-Dieckmann J., Weiss M.S.: <cite style="font-style:italic">Optimization of protein buffer cocktails using Thermofluor.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun.</cite> 69. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2</span>, Januar 2013, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>209–214</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1107/S1744309112051858">10.1107/S1744309112051858</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23385769?dopt=Abstract">PMID 23385769</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thermal+Shift+Assay&rft.atitle=Optimization+of+protein+buffer+cocktails+using+Thermofluor.&rft.au=Reinhard+L.%2C++Mayerhofer+H.%2C+Geerlof+A.%2C+...&rft.date=2013-01&rft.doi=10.1107%2FS1744309112051858&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Acta+Crystallogr+Sect+F+Struct+Biol+Cryst+Commun.&rft.pages=209-214&rft.pmid=23385769&rft.volume=69.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>
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